Kad cheminės reakcijos suardytų kai kurių pradinių medžiagų jungtis, joms reikalinga aktyvuojančioji jėga. Tai vadinami reagentais, kurie leidžia pradines medžiagas paversti galutinėmis medžiagomis ar produktais. Fermentai, kaip geri katalizatoriai, yra atsakingi už cheminių reakcijų greičio padidėjimą, aktyvacijos energijos sumažėjimą.
Fermentai yra baltymai, kurie paprastai labai tiksliai katalizuoja biochemines reakcijas gyvuose egzemplioriuose. Gali būti, kad kai kurie fermentai yra visiškai tikslūs, tai yra, jie tinka tik tam tikrai reakcijai katalizuoti. To pavyzdys yra ureazė, kuri yra atsakinga už karbamido hidrolizės katalizavimą.
Yra ne tik grupės tikslumas, bet ir kiti fermentai, tokie kaip proteolitiniai fermentai, kurie yra atsakingi už tam tikrų struktūrinių savybių turinčių peptidų hidrolizės katalizavimą. Taip pat yra stereocheminio tikslumo fermentų, kurie yra atsakingi už konkrečios, o ne kitos, molekulės stereoizomerinių reakcijų katalizavimą.
Šis daugumos fermentų katalizinis judėjimas nustatomas mažame molekulės plote, vadinamame „aktyviu centru“. Molekula, kurioje veikia fermentas, vadinama substratu, ji prisijungia prie aktyviojo centro ir sukuria fermentų kompleksą, o kol jis yra prisijungęs prie fermento, substratas tampa produktu ir čia jis atskiriamas nuo fermento.
Katalizės fermentas yra simbolizuoja pagal šią lygtį:
E + S → ES → E + P, šiuo atveju E reiškia fermentą, S simbolizuoja substratą, P yra reakcijos produktas, o ES reiškia fermento-substrato kompleksą.
Daugumoje fermentinių reakcijų fermentų kaupimasis yra daug mažesnis nei substrato (E <S), todėl ES bus mažesnė nei S, tai leis apytiksliai suderinti pusiausvyrą ES. Fermentinės katalizės metu tiek temperatūra, tiek pH turės didelę įtaką reakcijos pagreičiui, todėl bus naudingos labai efektyvios vertės, kurių reakcijos greitis yra galutinis. Tokiu būdu fermentai gali būti deaktyvuojami daug greičiau, kai dėl baltymų denatūracijos temperatūra pasiekia aukštesnę nei 35 ° C vertę.
